СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

В строении белков различают четыре уровня организации молекулы: первич­ную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Первые два уровня харак­терны для всех белков. Третичная и четвертичная структуры имеют место только у глобулярных белков.

Первичная структура белков

Образование пептидной связи

Первичная структура белков - это последовательность остатков аминокислот в полипептидной цепи. Порядок аминокислот в белке предопределен генетически последовательностью нуклеотидов в ДНК. Полипептид образуется путем взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты - пептидная связь.

"Голова" (NH2-) одной аминокислоты присоединяется к "хвосту" (-СООН) дру­гой аминокислоты. Между аминокислотами замыкается пептидная связь (-CO-NH-), являющаяся единственным типом связи в первичной структуре белка. Как видно из приведенной схемы, при образовании пептидной связи высвобождается вода. Раз­рыв пептидной связи при гидролизе сопровождается присоединением во­ды по месту расщепляемой связи. Конечный продукт гидролиза белков и полипеп­тидов - свободные аминокислоты.

Пептидная связь прочнее одинарных связей между углеродом и азотом , так как в результате таутомерии на 40% является двойной. По той же причине в полипептидной цепи вращение возможно только вокруг углеродных атомов, связанных с радикалом

Скелет у всех полипептидов одинаковый. Различаются полипептидные цепи характером и последовательностью радикалов. Называют полипептид по числу составляющих его остатков аминокислот: дипептидом, трипептидом и т. д.

Белками называют полипептиды, содержащие более 50 остатков аминокислот. Простейший белок - инсулин. Он содержит всего 51 остаток амино­кислот. Рибонуклеаза включает 124 остатка, гемоглобин 574.

В белках последовательность аминокислот, т. е. первичная структура, строго определенная. Замена остатка одной аминокислоты на другую дает уже но­вый белок. Так, в инсулине быка в девятом положении находится остаток серина, а в инсулине барана - глицина. В инсулине человека и лошади разли­чия касаются трех остатков аминокислот - восьмого, девятого и десятого. Все перечисленные инсулины имеют различную первичную структуру. Белки разных организмов с одинаковой функцией называются гомологичными.

Вторичная структура белков

Различают два основных типа вторичной структуры белков: спираль и складча­тый слой .

Спирали . Благодаря свободному вращению связей вокруг α-углеродного атома в полипептидной цепи, нарушается линейность полипептидной цепи. Это приводит к образованию спиралей. Существует 3 разновидности спиралей.

1. Для кератина характерна α-с пираль . Полипептидная цепь кератина как бы накручена на воображаемый цилиндр. Витки друг возле друга удерживаются водород­ными связями между кислородом одной пептидной связи и водородом другой пепти­дной связи. Водородные связи в 20 раз слабее ковалентных связей между кисло­родом и водородом, но благодаря их многочисленности они довольно прочно, удер­живают спираль.

2. β -спираль обнаружена в белке бакте­рий. Один виток р-спирали состоит из 22 остатков аминокислот, β-спираль - по­лая труба, α-спираль - заполненный цилиндр.

3. Ломаная спираль характерна для коллагена . Такая разновидность спирали является следствием высокого содержания в коллагене глицина и пролина с гидроксипролином - аминокислот, нарушающих "правильность" спирали.

Складчатый слой характерен для белка шелка - фиброина. Направление рядом лежащих цепей в складчатом слое противоположное (антипара­ллельны) Друг возле друга цепи удерживаются водородными связями.

Спирали и складчатые слои в фибриллярных белках часто дают сверх-вторичные структуры или суперспирали. Так, 7 α-спиралей кератина дают суперспираль. В свою очередь, 11 суперспиралей кера­тина образуют микрофибриллу волоса.

Вторичная структура глобулярных белков не столь однообразна как у фи­бриллярных белков. Так, в молекуле миоглобина спирализовано 77% полипептидной цепи и 23% не спирализовано. Степень спирализации ин­сулина - 60%, яичного альбумина - 40%, пепсина - 28%. Полипептидная цепь химотрипсина почти не содержит спирализованных участков, однако здесь есть складчатые, слои, петли, изгибы и т. д.

В структуре глобулярных белков с молекулярной массой свыше 20 тыс. Да раз­личают понятие домен - небо­льшие участки в 100-150 остатков аминокислот с характерной структурой. Их на­зывают структурными доменами.

Между доменами и отдельными структурными элементами внутри домена имеются так называемые шарнирные участки . Часто в одном белке обнаруживает­ся несколько похожих однотипных доменов.

Существует еще понятие функциональный домен . В последнем случае один или несколько структурных доменов вместе образуют функционально обособленный участок в молекуле белка: субстратную площадку, окружение актив­ного центра фермента или ингибитора, ионный канал в мембране и др.

Третичная структура - расположение полипептидной цепи (спирализованной, малоспирализованной или неспирализованной) в трехмерном пространстве.

Несмотря на кажущуюся беспорядочность глобулярного клубка, его строение строго определенное и имеет некоторые закономерности.

1. Полипептидные цепи в глобуле упакованы очень плотно.

2. Обычно полярные группы белка находятся на поверхности глобулы, а гид­рофобные радикалы спрятаны внутри нее.

Ацетон" href="/text/category/atceton/" rel="bookmark">ацетона бе­лок выпадает в осадок. Это осаждение называется высаливанием . Ме­ханизм высаливания заключается в том, что ионы солей и молекулы спирта и ацетона, имея мощную собственную гидратную оболочку, отнимают воду у молекулы белка. Разные белки высаливаются при разной концентрации солей. Глобулины высаливаются в полунасыщенном растворе сульфата аммония , а альбумины только в насыщенном растворе этой соли. Фракционное высаливание используется для разделения и очистки белков.

Некоторые белки выпадают в осадок при рН, соответствующем изоэлектрической точке . Так, казеин осаждается при рН 4,7, поскольку при этом значении рН молекулы не имеют заряда и быстро агрегируются в крупные, неустойчивые в рас­творе частицы. Другие белки более устойчивы, и для их осаждения необходимо воздействие на оба фактора устойчивости белков.

Диализ белков

Благодаря крупным размерам, молекулы белка не проникают через некоторые пленки; целлофан, рыбий пузырь и др. Это свойство используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей, т. е. для диализа.

В целлофановый мешок наливается раствор белка с примесью солей, мешок поме­щается в сосуд, через который протекает дистиллированная вода. Мелкие ионы солей и др. вещества проникают через целлофан в во­ду и удаляются, а раствор белка остается в мешке.

Заряд белка

В составе белка, как правило, сумма кислых, отрицательно заряженных ами­нокислот (глутаминовой, аспарагиновой) не равняется сумме основных, положи­тельно заряженных аминокислот (лизина, аргинина, гистидина). В си­лу этого белки в воде имеют заряд либо положительный, либо отрицательный. При подкислении рас­твора такого белка, (в избытке Н+), будет подавляться ионизация карбоксильных групп и наступает такой момент, когда сумма положительно заряженных групп будет равна сумме отрицательно заряженных. В этом случае молекула белка в целом не имеет заряда. Такое состояние белка называется изоэ лектрическим, а рН, при котором наступает изоэлектрическое состояние, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). ИЭТ - одна из важнейших характеристик белка.

При дальнейшем подкислении раствора белок становится положительно заряженным. Происхо­дит перезарядка молекул белка. Если же взять положительно заряженный белок, то при подщелачивании он приобретает вначале изоэлектрическое состояние, а затем становится заряженным отри­цательно.

Общее правило такое: белок при рН ниже ИЭТ за­ряжен положительно и является катионом, а при рН выше ИЭТ заряжен отрицательно и является анионом.

Различие в заряде белков позволяет разделить их в постоянном электриче­ском поле. Этот метод разделения называется электрофорезом.

В основе ионообменной хроматографии также лежит различие в заряде раз­деляемых веществ смеси.

Денатурация белков

Денатурацией называется любое негидролитическое изменение структуры белков, сопровождающееся изменением их биологической активности и функции. Денатурацию могут вызвать многие факторы: кипячение, высокая темпе­ратура, ультрафиолетовое и ионизирующие излучение, избыточное давление, соли тяжелых металлов, экстремальные значения рН (крепкие кислоты и щелочи), неко­торые органические соединения.

Нагревание и различного вида излучения разрушают в белке водородные и ионные связи. Сильные кислоты, щелочи и концентрированные растворы солей раз­рывают ионные связи. Тяжелые металлы дают прочные связи с карбоксианионами и разрывают ионые связи. Органические растворители и детергенты нарушают гидро­фобные взаимодействия и разрывают водородные связи в белках.

При денатурации изменяются или разрушаются все слабые связи в белке: во­дородные, электростатические, гидрофобные и т. д., но остаются нетронутыми пе­птидные связи.

Признаками денатурации являются:

1) изменение растворимости. Растворенный в воде белок выпадает в осадок или, наоборот, нерастворимый белок переходит в раствор;

2) изменение оптической активности, например, угла вращения плоскости по­ляризованного луча;

3) появление новых реакционноспособных групп, спрятанных до денатурации внутри белковой глобулы;

4) главный и первый признак денатурации - потеря функции. Структурный белок становится рыхлым, ферменты теряют каталитическую активность и т. д.

После освобождения от денатурирующего агента белок постепенно приобрета­ет свои первоначальные свойства. Этот процесс называется ренатурацией .

Оптические свойства белков

За исключением хромопротеинов белки не имеют окраски. Белки поглощают ультрафиолетовый свет с максимумом при λ=280 нм за счет аромати­ческих аминокислот. Второй максимум поглощения при λ=216 нм принадлежит пептидной связи.

Растворы белков прозрачны, но обладают опалесценцией - при боковом осве­щении просматривается мутность. Перечисленные свойства используются для количественного опреде­ления белка.

МОНОНУКЛЕОТИДЫ

Пурин Гуанин Аденин

Пиримидин Цитозин Тимин Урацил

Кроме перечисленных оснований, встречаются метилированные, серосодержащие и др. производные азотистых оснований. Их называют минор­ными основаниями . Например, у прокариот встречаются: риботимидин, инозин, ксантин, гипоксантин и др. Всего известно около 60 азотистых оснований.

Азотистые основания и соединения, построенные из них, интенсивно погло­щают свет в ультрафиолетовой области (260-280 нм). Это свойство используется для количественного определения веществ, содержащих в своем составе азотистые основания.

https://pandia.ru/text/78/240/images/image009_58.jpg" alt="http://*****/biohimija_severina/img/B5873p267-a1.jpg" align="left" width="289" height="203 src=">Важным производным нуклеозидов является цАМФ . Она образуется из АТФ при участии фермента аденилатциклазы. цАМФ участвует в регуляции метаболических процессов в клетке. В частности, она выполняет роль второго посредника в действии некоторых гормонов на клетку.

Соединения, построенные по типу нуклеотидов, входят в состав некоторых сложных ферментов, выполняя роль коферментов . Часто в составе таких кофермен­тов обнаруживаются азотистые вещества, отличающиеся по строению от пуриновых и пиримидиновых оснований. Они не синтезируются в организме животных, а поступают с пищей (витамины).

Флавинмононуклеотид (ФМН ) - фосфорилированный рибофлавин (витамин В2).

Флавинадениндинуклеотид (ФАД ) состоит из двух нуклеотидов АМФ и ФМН.

58" height="33" style="vertical-align:top">

Коэнзим А осуществляет активацию и перенос ацильных радикалов, которые с помощью тиоэфирной связи присоединяются к SH-гpyппe.

В зависимости от переносимой кислоты соединения называют: ацетил-коэнзим А, малонил-коэнзим А, сукцинил-коэнзим А.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

Нуклеиновые кислоты - дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК) являются полимерами из дезоксирибонуклеотидов и рибонуклеотидов соответсвенно. Мононуклеотиды в нуклеиновых кислотах соединяются через остаток фосфорной кислоты между пятым углеродом рибозы и третьим углеродом рибозы соседнего нуклеотида.

Строение ДНК

В 1950 году Чаргафф обнаружил ряд закономерностей в нуклеотидном составе ДНК, которые впоследствии были названы правилами Чаргаффа. Вот эти правила: 1) Пур=Пир, 2) А=Т, 3) Г=Ц, 4) А+Ц=Г+Т. Правила"Чаргаффа помогли сформулиро­вать комплементарную модель строения ДНК.

Первичная структура ДНК представлена полинуклеотидными цепями.

Структура ДНК

Есть ряд закономерностей в цепочках ДНК:

1) У вирусов и прокариот почти вся последовательность ДНК уникальна, у эукариот 30-40% ДНК составляют повторяющиеся последовательности, особенно много повторяющихся участков в ДНК в области центромеров.

2) Цепи ДНК не имеют разветвлений.

3) В ДНК много (тысячи) обратно бегущих последовательностей - палиндромов, "перевертышей". Примеры перевертышей в русском языке : "нажал кабан на бакла­жан". Палиндромы образуют крестообразные структу­ры - шпильки, играющие существенную роль в регуляции экспрессии (работе) генов.

Вторичная структура ДНК

В 1953 году Дж. Уотсон и Ф. Крик установили, что ДНК - это двойная спираль антипараллельных полинуклеотидных цепей. Удерживаются цепи друг возле друга водородными связями, образующимися между азотистыми основаниями, причем между аденином и тимином связь двойная, а между цитозином и гуанином - тройная. Снаружи двойной спирали ДНК расположен сахарофосфатный остов.

Комплементарно связанные азотистые основания обращены вовнутрь. В стопке азотистые основания смещены относительно друг друга. Существует несколько разновидностей спирали ДНК:

1) спираль типа В, обнаруживается при репликации ДНК;

2) спираль типа А, наблюдается при транскрипции;

3) спираль типа Z, закрученная влево, а не вправо как спираль А или В, бывает при кроссинговере.

4) Описаны еще спирали типа С и SBS. Последняя не закручена.

У вирусов может встречаться одноцепочечная ДНК.

Третичная структура ДНК

У прокариот молекулы ДНК кольцевые. У эукариот концы ДНК свободны - это линейная форма ДНК. У вирусов бывают линейные и кольцевые ДНК.

У прокариот нет ядра. У них ДНК вместе с белками прикрепляется к цитоплазматической мембране, образуя нуклеоид.

У эукариот ДНК отделена от остальной части клетки ядерной мембраной. В интерфазе ДНК эукариот сосредоточена в хроматиновых нитях . Хроматин, кроме ДНК содержит белки. 50% белка хроматина - гистоны . Гистоны содержат большое число остатков диаминокарбоновых кислот: аргинина и лизина. Это очень консервативные глобулярные белки практически одинаковые у всех эукариот. Вторая половина белков хроматина - негистоновые белки, характеризующиеся большим разнообразием.

В хроматине рассматривается несколько уровней организации:

1) Нуклеосомы . На ядре из четырех пар молекул гистонов на­мотано почти два витка ДНК. Это - кор . Между корами расположен линкер - 40 пар нуклеотидов, частично покрытых гистоном и (или) негистоновыми белками или вообще не покрытых белками. Гистоны участвуют в активации и репрессии генов на уровне транскрипции.

2) Соленоиды : 6-10 нуклеосом дают один виток соленоида.

3) Петли . На скелете из негистоновых белков обнаруживаются петли в 30-90 тыс. пар нуклеотидов, у которых начало и конец располагаются рядом.

4) Высшим уровнем организации ДНК у эукариот является хромосома. Основу хромосомы сотавляет белковый матрикс, к которому крепится ДНК. На концах хромосомы находятся участки ДНК, называемые теломерами . С теломер может начинаться реп­ликация; теломеры защищают концы хромосом от деградации.

При каждой репликации теломеры укорачиваются. Достигнув определенной критически малой величины теломер, клетка гибнет. Теломераза - фер­мент, восстанавливающий длину теломеров, делает клетку бессмертной. Теломе­раза есть в половых, стволовых и раковых клетках, в других клетках ее нет. В центре хромосомы находится центромера - тоже некодирующая ДНК, обеспечивающая правильное расхождение хромосом при делении клеток.

Большая часть ДНК находится в петлях. Здесь расположены гены. В каждой петле локализованы один или несколько генов. С матриксом хромосомы пе­тли взаимодействуют некодирующими участками ДНК.

Физико-химические свойства ДНК

Хромосома - это одна молекула ДНК. У прокариот всего одна хромосома. Раз­меры ДНК различны от 5000 нуклеотидов у вирусов до 5 млрд (ее длина - 8см) у человека. Длина ДНК всех хромосом одной клетки че­ловека около 2 м.

ДНК - белая волокнистая масса. Растворы очень вязкие. Вязкость увеличивается с увеличе­нием молекулярной массы. Растворы ДНК поглощают ультрафиолетовый свет с мак­симумом при 260 нм. ДНК в воде заряжена отрицательно.

В кислой, щелочной средах при температуре° С в присутствии формамида, мочевины и ряда др. факторов происходит расхождение полинуклеотидных цепей ДНК - денатурация. При денатурации разру­шаются водородные связи - ДНК "плавится ". Температу­рой плавления считается такая, при которой ДНК денатурирует напо­ловину (разрушена половина водородных связей). При плавлении наблюдается по­вышение оптической плотности растворов при 260 нм - гиперхромный эффект .

Чем больше в ДНК Г-Ц пар, тем выше температура плавления, потому что Г-Ц пары прочнее, чем А-Т, поскольку удерживаются тремя водородными связями.

После снижения температуры денатурированная теплом ДНК восстанавливает свою вторичную структуру, происходит ренатурация, или отжиг , кислоты.

Если ДНК разных источников в смеси подвергнуть денатурации и отжигу, то произойдет гибридизация чужеродных цепей ДНК по законам комплементарности. Возможна гибридизация цепей ДНК и РНК. В этом случае образуется гибридная нуклеиновая кислота, в которой одна цепь - РНК, другая - ДНК.

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

· копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

· способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

· транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

· способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь (см. выше). Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

схема образования трипептида:

Уровни пространственной организации белков: вторичная структура белков: понятие об α-спирали и β-складчатом слое. Третичная структура белков: понятие о нативном белке и денатурации белка. Четвертичная структура белков на примере строения гемоглобина.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: α -спираль и β -складчатый слой.

Модель строения α-спирали, учитывающая все свойства пептидной связи, была разработана Л. Полингом и Р. Кори (1949 - 1951 гг.).

На рисунке 3, а изображена схема α -спирали, дающая представление об основных ее параметрах. Полипептидная цепь сворачивается вα -спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию (рис. 3, б ). На каждый виток α -спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Расстояние между витками или шаг спирали составляет 0,54 нм, угол подъема витка равен 26°. Формирование и поддержание α -спиральной конфигурации происходит за счет водородных связей, образующихся между пептидными группами каждого n -го и (п + 3)-го аминокислотных остатков. Хотя энергия водородных связей мала, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего α -спиральная конфигурация довольно устойчива. Боковые радикалы аминокислотных остатков не участвуют в поддержании α -спиральной конфигурации, поэтому все аминокислотные остатки в α -спирали равнозначны.

В природных белках существуют только правозакрученные α -спирали.

β-Складчатый слой - второй элемент вторичной структуры. В отличие от α -спирали β -складчатый слой имеет линейную, а не стержневую форму (рис. 4). Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между - С = О и HN - группами (0,272 нм).

Рис. 4. Схематичное изображение β -складчатого слоя (стрелками указан

о направление полипептидной цепи)

Рис. 3. Схема (а ) и модель (б ) α -спирали

Вторичная структура белка определяется первичной. Аминокислотные остатки в разной степени способны к образованию водородных связей, это и влияет на образование α -спирали или β -слоя. К спиралеобразующим аминокислотам относятся аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин, метионин и гистидин. Если фрагмент белка состоит главным образом из перечисленных выше аминокислотных остатков, то на данном участке сформируется α -спираль. Валин, изолейцин, треонин, тирозин и фенилаланин способствуют образованию β -слоев полипептидной цепи. Неупорядоченные структуры возникают на участках полипептидной цепи, где сконцентрированы такие аминокислотные остатки, как глицин, серии, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин.

Во многих белках одновременно имеются и α -спирали, и β -слои. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так, мышечный белок парамиозин практически на 100% спирализован; высока доля спиральной конфигурации у миоглобина и гемоглобина (75%). Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β -структуры. Белки опорных тканей - кератин (белок волос), коллаген (белок кожи и сухожилий) - имеют β -конфигурацию полипептидных цепей.

Третичная структура белка. Третичная структура белка - это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной полипептидной цепи пространственных структур, сворачивание белка приводит к образованию единственной нативной конфигурации.

Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия можно разделить на сильные и слабые.

К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами; образование дисульфидного моста можно изобразить следующим образом:

Кроме ковалентных связей третичная структура белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, разделяются на полярные и неполярные.

К полярным взаимодействиям относятся ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.

Неполярные или ван-дер-ваальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белковой глобулы, т.к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы (рис. 5).

Рис. 5. Типы связей, поддерживающих третичную структуру белка:
а - дисульфидный мостик; б - ионная связь; в, г - водородные связи;
д - ван-дер-ваальсовы связи

Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности.

Четвертичная стурктура белка. Белки с молекулярной массой более 100 кДа 1 состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей со сравнительно небольшой молекулярной массой. Структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью, называется четвертичной структурой белка. Белок, обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой илимультимером , а составляющие его полипептидные цепи - соответственно субъединицами или протомерами . Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью.

Стабилизация четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединиц, на которых происходят взаимодействия, называются контактными площадками.

Классическим примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина с молекулярной массой 68 000 Да состоит из четырех субъединиц двух разных типов - α и β / α -Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, a β - из 146. Третичная стурктура α - и β -субъединиц сходна, как и их молекулярная масса (17 000 Да). Каждая субъединица содержит простетическую группу - гем . Поскольку гем присутствует и в других белках (цитохромы, миоглобин), которые будут изучаться далее, хотя бы коротко обсудим структуру тема (рис. 6). Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с четырьмя остатками пиррола, соединенными метановыми мостиками (= СН -). В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления (2+).

Четыре субъединицы - две α и две β - соединяются в единую структуру таким образом, что α -субъединицы контактируют только с β -субъединицами и наоборот (рис. 7).

Рис. 6. Структура гема гемоглобина

Рис. 7. Схематичное изображение четвертичной структуры гемоглобина:
Fe - гем гемоглобина

Как видно из рисунка 7, одна молекула гемоглобина способна переносить 4 молекулы кислорода. И связывание, и освобождение кислорода сопровождается конформационными изменениями структуры α - и β -субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в эпимолекуле. Этот факт свидетельствует о том, что четвертичная структура белка не является абсолютно жесткой.

Похожая информация.

Белки - одни из важных органических элементов любой живой клетки организма. Они выполняют множество функций: опорную, сигнальную, ферментативную, транспортную, структурную, рецепторную и т. д. Важным эволюционным приспособлением стали первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Из чего состоят эти молекулы? Почему так важна правильная конформация протеинов в клетках организма?

Структурные компоненты белков

Мономерами любой полипептидной цепи являются аминокислоты (АК). Эти низкомолекулярные органические соединения достаточно распространены в природе и могут существовать как самостоятельные молекулы, выполняющие свойственные им функции. Среди них транспорт веществ, рецепция, ингибирование или активация ферментов.

Всего насчитывается около 200 биогенных аминокислот, однако только 20 из них могут быть Они легко растворяются в воде, имеют кристаллическую структуру и многие из них сладкие на вкус.

С химической точки зрения АК - это молекулы, в составе которых обязательно присутствуют две функциональные группы: -СООН и -NH2. С помощью этих групп аминокислоты образуют цепочки, соединяясь друг с другом пептидной связью.

Каждая из 20 протеиногенных аминокислот имеет свой радикал, в зависимости от которого разнятся химические свойства. По составу таких радикалов все АК классифицируются на несколько групп.

1. Неполярные: изолейцин, глицин, лейцин, валин, пролин, аланин.
2. Полярные и незаряженные: треонин, метионин, цистеин, серин, глутамин, аспарагин.
3. Ароматические: тирозин, фенилаланин, триптофан.
4. Полярные и заряженные отрицательно: глутамат, аспартат.
5. Полярные и заряженные положительно: аргинин, гистидин, лизин.

Любой уровень организации структуры белка (первичный, вторичный, третичный, четвертичный) в основе имеет полипептидную цепь, состоящую из АК. Разница лишь в том, как эта последовательность складывается в пространстве и с помощью каких химических связей такая конформация поддерживается.

Первичная структура белка

Любой протеин образуется на рибосомах - немембранных органеллах клетки, которые участвуют в синтезе полипептидной цепочки. Здесь аминокислоты соединяются друг с другом с помощью прочной пептидной связи, образуя первичную структуру. Однако такая первичная структура белка от четвертичной крайне отличается, поэтому необходимо дальнейшее созревание молекулы.

Такие белки, как эластин, гистоны, глутатион, уже с такой простейшей структурой способны выполнять свои функции в организме. Для подавляющего же числа протеинов следующим этапом становится образование более сложной вторичной конформации.

Вторичная структура белка

Образование пептидных связей - это первый этап созревания большинства белков. Чтобы они могли выполнять свои функции, их локальная конформация должна претерпеть некоторые изменения. Достигается это с помощью водородных связей - непрочных, но в то же время многочисленных соединений между основным и кислотным центрами молекул аминокислот.

Так формируется вторичная структура белка, от четвертичной отличающаяся простотой комплектации и локальной конформацией. Последнее означает, что не вся цепь подвергается преобразованию. Водородные связи могут образовываться на нескольких участках разной отдаленности друг от друга, причем их форма также зависит от типа аминокислот и способа комплектации.

Лизоцим и пепсин - это представители белков, имеющих вторичную структуру. Пепсин участвует в процессах пищеварения, а лизоцим выполняет защитную функцию в организме, разрушая клеточные стенки бактерий.

Особенности вторичной структуры

Локальные конформации пептидной цепи могут отличаться друг от друга. Их уже изучено несколько десятков, и три из них являются наиболее распространенными. Среди них альфа-спираль, бета-слои и бета-поворот.

• Альфа-спираль - одна из часто встречающихся конформаций вторичной структуры большинства белков. Представляет собой жесткий стержневой каркас с ходом в 0,54 нм. Радикалы аминокислот направлены наружу.

Наиболее распространены правозакрученные спирали, и иногда можно найти левозакрученные аналоги. Формообразующую функцию выполняют водородные связи, которые стабилизируют завитки. Цепь, которая образует альфа-спираль, содержит очень мало пролина и полярных заряженных аминокислот.

• Бета-поворот выделяют в отдельную конформацию, хотя это можно назвать частью бета-слоя. Суть заключается в изгибе пептидной цепочки, который поддерживается водородными связями. Обычно само место изгиба состоит из 4-5 аминокислот, среди которых обязательно наличие пролина. Эта АК единственная имеет жесткий и короткий скелет, что позволяет образовать сам поворот.
• Бета-слой представляет собой цепочку аминокислот, которая образует несколько изгибов и стабилизирует их водородными связями. Такая конформация очень напоминает сложенный в гармошку лист бумаги. Чаще всего такую форму имеют агрессивные белки, однако встречается немало исключений.

Различают параллельный и антипараллельный бета-слой. В первом случае С- и N- концы в местах изгиба и на концах цепи совпадают, а во втором случае нет.

Третичная структура

Дальнейшая упаковка белка приводит к формированию третичной структуры. Стабилизируется такая конформация с помощью водородных, дисульфидных, гидрофобных и ионных связей. Их большое количество позволяет скрутить вторичную структуру в более сложную форму и стабилизировать ее.

Разделяют глобулярные и Молекула глобулярных пептидов представляет собой шаровидную структуру. Примеры: альбумин, глобулин, гистоны в третичной структуре.

Формируют прочные тяжи, длина которых превышает их ширину. Такие протеины чаще всего выполняют структурную и формообразующую функции. Примерами служат фиброин, кератин, коллаген, эластин.

Структура белков в четвертичной структуре молекулы

Если несколько глобул объединяются в один комплекс, формируется так называемая четвертичная структура. Такая конформация характерна не для всех пептидов, и она образуется при необходимости выполнения важных и специфических функций.

Каждая глобула в составе представляет собой отдельный домен или протомер. В совокупности молекулы называется олигомером.

Обычно такой белок имеет несколько устойчивых конформаций, которые постоянно сменяют друг друга либо в зависимости от воздействия каких-либо внешних факторов, либо при необходимости выполнения разных функций.

Важным отличием третичной структуры белка от четвертичной являются межмолекулярные связи, которые и отвечают за соединение нескольких глобул. В центре всей молекулы часто располагается ион металла, который напрямую влияет на образование межмолекулярных связей.

Дополнительные структуры белка

Не всегда цепочки аминокислот достаточно для выполнения функций белка. В большинстве случаев к таким молекулам присоединяются другие вещества органической и неорганической природы. Т. к. эта особенность характерна для подавляющего числа ферментов, состав сложных протеидов принято делить на три части:

• Апофермент - это белковая часть молекулы, представляющая собой аминокислотную последовательность.
• Кофермент - не белковая, но органическая часть. В ее состав могут входить различные типы липидов, углеводов или даже нуклеиновых кислот. Сюда относятся и представители биологически активных соединений, среди которых встречаются витамины.
• Кофактор - неорганическая часть, представленная в подавляющем большинстве случаев ионами металлов.

Структура белков в четвертичной структуре молекулы требует участия нескольких молекул разного происхождения, поэтому многие ферменты имеют сразу три составляющие. Примером служит фосфокиназа - фермент, обеспечивающий перенос фосфатной группы от молекулы АТФ.

Где образуется четвертичная структура молекулы белка?

Полипептидная цепь начинает синтезироваться на рибосомах клетки, однако дальнейшее созревание протеина происходит уже в других органеллах. Новообразованная молекула должна попасть в транспортную систему, которая состоит из ядерной мембраны, ЭПС, аппарата Гольджи и лизосом.

Усложнение пространственного строения белка происходит в эндоплазматической сети, где не только формируются различные виды связей (водородные, дисульфидные, гидрофобные, межмолекулярные, ионные), но и присоединяются кофермент и кофактор. Так образуется четвертичная структура белка.

Когда молекула полностью готова к работе, она попадает либо в цитоплазму клетки, либо в аппарат Гольджи. В последнем случае эти пептиды упаковываются в лизосомы и транспортируются к другим компартментам клетки.

Примеры олигомерных белков

Четвертичная структура - это структура белков, которая призвана способствовать выполнению жизненно важных функций в живом организме. Сложная конформация органических молекул позволяет, прежде всего, влиять на работу многих метаболических процессов (ферменты).

Биологически важными белками являются гемоглобин, хлорофилл и гемоцианин. Порфириновое кольцо является основой этих молекул, в центре которых - ион металла.

Гемоглобин

Четвертичная структура молекулы белка гемоглобина представляет собой 4 глобулы, соединенных межмолекулярными связями. В центре - порфин с ионом двухвалентного железа. Белок переносится в цитоплазме эритроцитов, где занимают около 80 % всего объема цитоплазмы.

Основой молекулы является гем, который имеет больше неорганическую природу и окрашен в красный цвет. Также это распада гемоглобина в печени.

Все мы знаем, что гемоглобин выполняет важную транспортную функцию - перенос кислорода и углекислого газа по организму человека. Сложная конформация молекулы белка формирует специальные активные центры, которые и способны связывать соответствующие газы с гемоглобином.

Когда образуется комплекс "белок-газ", формируются так называемые оксигемоглобин и карбогемоглобин. Однако есть еще одна разновидность таких объединений, которая достаточно устойчива: карбоксигемоглобин. Представляет собой комплекс из белка и угарного газа, устойчивость которого объясняет приступы удушья при чрезмерной токсикации.

Хлорофилл

Еще один представитель белков с четвертичной структурой, связи доменов которого поддерживает уже ион магния. Главная функция всей молекулы - участие в процессах фотосинтеза у растений.

Существуют различные типы хлорофиллов, которые отличаются друг от друга радикалами порфиринового кольца. Каждая из этих разновидностей отмечается отдельной буквой латинского алфавита. Например, для наземных растений характерно наличие хлорофилла а или хлорофилла b, а у водорослей встречаются и другие типы этого белка.

Гемоцианин

Эта молекула - аналог гемоглобина у многих низших животных (членистоногие, моллюски и т. д.). Основным отличием структуры белка с четвертичной структурой молекулы является наличие иона цинка вместо иона железа. Гемоцианин имеет голубоватый цвет.

Иногда люди задаются вопросом о том, что было бы, если заменить гемоглобин человека гемоцианином. В таком случае нарушается привычное содержание веществ в крови, а в частности аминокислот. Также гемоцианин нестабильно образует комплекс с углекислым газом, поэтому «голубая кровь» имела бы склонность к образованию тромбов.

03. Строение белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная). Типы связей. Связь структуры с функцией

Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от пятидесяти до нескольких сотен аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее пятидесяти остатков, относят к пептидам . В состав многих молекул входят остатки цистеина, дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. В нативном состоянии белковые макромолекулы обладают специфической конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется:

• последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков,
• электростатическими и гидрофобными взаимодействиями.

Первичная структура белка. Пептидная связь образуется при реакции аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой с выделением молекулы воды :

CH3-CH(NH2)-COOH + CH3- CH(NH2)-COOH ^ CH3-CH(NH2)-CO- NH-(CH3) СН-COOH + H2O

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь . Пептидная связь имеет плоскостную структуру:

• атомы С, О и N находятся в sp -гибридизации;
• у атома N имеется р-орбиталь с неподеленной парой электронов;
• образуется р-п-сопряженная система, приводящая к укорочению связи С-N (0,132 нм) и ограничению вращения (барьер вращения составляет ~63 кДж/моль).

Пептидная связь имеет преимущественно трансконфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Подобное строение пептидной связи сказывается на формировании вторичной и третичной структуры белка. Пептидная связь жесткая, ковалентная, генетически детерминированная. В структурных формулах изображается в виде одинарной связи, однако на самом деле эта связь между углеродом и азотом носит характер частично двойной связи. Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и O. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно. Последовательность аминокислот для каждого белка уникальна и закреплена генетически.

По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы пептидов, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до десяти аминокислотных остатков, называются олигопептидами , содержащие более десяти аминокислотных остатков - полипептидами . Природные полипептиды с молекулярной массой более 6000 называются белками.

Вторичная структура - это пространственное расположение полипептидной цепочки в виде а-спирали или Р-складчатости безотносительно к типам боковых радикалов и их конформации. Л. Полинг и Р. Кори предложили модель вторичной структуры белка в виде а-спирали , в которой водородные связи замыкаются между каждой первой и четвертой аминокислотой, что позволяет сохранять нативную структуру белка, осуществлять простейшие функции, защищать от разрушения. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы, что обеспечивает максимальную стабильность, снижает гидрофильность и увеличивает гидрофобность белковой молекулы. а-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией, отвечающей минимуму свободной энергии. Наиболее распространенным элементом вторичной структуры является правая а-спираль (aR ). Пептидная цепь здесь изгибается винтообразно. Ha каждый виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг винта, т.е. минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками, составляет 0,54 нм; а-спираль стабилизирована почти линейными водородными связями между NH-группой и СО-группой четвертого по счету аминокислотного остатка. Неполярные или амфифильные а-спирали с 5-6 витками часто обеспечивают заякоривание белков в биологических мембранах (трансмембранные спирали). B складчатых структурах также образуются поперечные межцепочечные водородные связи Если цепи ориентированы в противоположных направлениях, структура называется антипараллельным складчатым листом (ва); если цепи ориентированы в одном направлении, структура называется параллельным складчатым листом (вп). Кроме регулярных в полипептидных цепях есть еще и нерегулярные вторичные структуры, т.е. стандартные структуры, не образующие длинных периодических систем. Это - в-изгибы они называются так потому, что часто стягивают верхушки соседних в-тяжей в антипараллельных в-шпильках). В изгибы обычно входит около половины остатков, не опавших в регулярные структуры белков.

Связи, стабилизирующие третичную структуру :

• электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);
• водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;
• гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;
• дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина.

Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

Третичная структура - уникальное для каждого белка расположение в пространстве полипептидной цепи, зависящее от количества и чередования аминокислот, т.е. предопределенное первичной структурой белка. Конфигурация белковых молекул может быть фибриллярной и глобулярной . Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами . Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками вытянутыми аморфными полипептидными цепями Кроме того, в белках встречаются мотивы укладки полипептидной цепи, похожие на орнаменты на индейских и греческих вазах: мотив меандра, мотив греческого ключа, мотив зигзага-"молнии" При свертывании белковой глобулы значительная часть (не менее половины) гидрофобных радикалов аминокислотных остатков оказывается скрытой от контакта с окружающей белок водой. Происходит образование своеобразных внутримолекулярных «гидрофобных ядер ». В них особенно представлены объемные остатки лейцина, изолейцина, фенилаланина, валина. С появлением третичной структуры у белка появляются новые свойства - биологические . В частности, проявление каталитических свойств связано с наличием у белка третичной структуры. Фибриллярные белки - белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеют большую молекулярную массу и высокорегулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои . Глобулярные белки - белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры - глобулы (третичные структуры белка).

Четвертичная структура - это надмолекулярное образование, состоящее из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентно, а водородными связями, электростатическими, дипольдипольные и гидрофобными взаимодействиями между остатками аминокислот, находящихся на поверхности. Каждый из белков-участников третичной структуры при образовании четвертичной структуры называют субъединицей или протомером . Образовавшуюся молекулу называют олигомером, или мультимером . Олигомерные белки чаще построены из четного количества протомеров с одинаковыми или разными молекулярными массами. В образовании четвертичной структуры белка принимают участие те же связи, что и при образовании третичной структуры, за исключением ковалентных. Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке. Взаимодействие протомеров осуществляется с высокой специфичностью, благодаря образованию десятка слабых связей между контактными поверхностями субъединиц, поэтому ошибки при формировании четвертичной структуры белков исключены.

Практически все белки-ферменты имеют четвертичную структуру и состоят, как правило, из четного числа протомеров (двух, четырех, шести, восьми). Четвертичная структура белка подразумевает такое объединение белков третичной структуры, при котором появляются новые биологические свойства, не характерные для белка в третичной структуре.

Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией . Если полипептидную цепь взять за концы, растянуть ее и затем отпустить, то она всякий раз будет свертываться в одну и ту же структуру, характерную для этого вида полипептида. В то же время из сказанного, очевидно, следует, что, изменив всего лишь одну аминокислоту в каком-либо полипептиде, мы получим молекулу с совершенно иной структурой, а значит и с иными свойствами.

По химическому составу все белки делят на простые , состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные . Сложные могут включать ионы металла (металлопротеины) или пигмент (хромопротеины), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины).

Простые белки подразделяют на:

• фибриллярные, растворимые в воде (актин, миозин) и нерастворимые (кератин, эластин, коллаген),
• глобулярные (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины).

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная - цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная - спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная - глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) - слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная - имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

• Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
• Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая . При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

• Ферментативная (каталитическая) - белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку ( , специфичность).

• Строительная (структурная) - клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
• Защитная - антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Ответ

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Ответ

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

Ответ

Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Ответ

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Ответ

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связами. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями - мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Ответ

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Ответ

© Д.В.Поздняков, 2009-2019